Milliarden Jahre alte Proteinfragmente identifiziert

Prof. Andrei Lupas, Direktor am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie und seine Mitarbeiter nutzen bioinformatische Methoden, um die Grundbausteine der Proteine, wie wir sie heute kennen, zu entschlüsseln. Die Wissenschaftler um Prof. Lupas konnten nun 40 Proteinfragmente identifizieren, die vermutlich schon vor 3,5 Millarden Jahren existierten und aus denen sich die modernen Proteine entwickelt haben. Erkenntnisse, die künftig auch auf Anwendungen in der Biotechnologie übertragen werden könnten.

Sie sind ein integraler Bestandteil von uns und täglich nehmen wir sie mit der Nahrung auf: Proteine, also Eiweiße sind biologische Moleküle, die essenziell für alle Vorgänge in unserem Körper sind. "Das Leben, wie wir es heute kennen, kann man als das Ergebnis der chemischen Aktivität von Proteinen betrachten", sagt Prof. Andrei Lupas, Direktor der Abteilung für Proteinevolution am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie. Er und seine Mitarbeiter widmen sich seit langem der Frage, wie sich Proteine entwickelt und letztlich das Leben ermöglicht haben. Nun haben er, Dr. Vikram Alva und Dr. Johannes Söding, der inzwischen die Forschungsgruppe für Quantitative Biologie und Bioinformatik am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen leitet, ihre Hypothesen veröffentlicht.

Es ist bekannt, dass sich viele Proteine modular aus einzelnen Untereinheiten, den sogenannten Proteindomänen, zusammensetzen. Wie diese Domänen entstanden sind, wirft allerdings viele Fragen auf. Die Wissenschaftler um Prof. Lupas verfolgen die Hypothese, dass sich Proteindomänen über eine Art "Lego-Baukasten-Prinzip" entwickelt haben: Demnach gibt es ursprüngliche Fragmente (Peptide), die schon zu der Zeit unseres letzten gemeinsamen Vorfahrens, vor rund 3.5 Millarden Jahren, existierten und aus denen sich in unterschiedlicher Anzahl und Kombination die heute bekannten Proteindomänen zusammensetzen.

In einer vergleichenden Analyse konnten die Wissenschaftler nun erstmals 40 Peptidfragmente identifizieren, die in scheinbar nicht miteinander verwandten Proteinen vorkommen, sich aber in ihrer Sequenz und Struktur sehr ähnlich sind. Da diese Peptide gerade in sehr alten Proteinen zahlreich vorkommen und in viele physiologische Vorgänge, wie sie für die Entstehung und den Erhalt von Leben notwendig sind, verwickelt sind, ist anzunehmen, dass es sich um sehr ursprüngliche Peptide handelt - Peptide, die einer urzeitlichen RNA-Welt entstammen, welche vor dem Aufkommen erster zellulärer Lebensformen existierte.

Im nächsten Schritt gilt es nun herauszufinden, wie maßgeblich die Peptide daran beteiligt sind, dass sich die Proteine zu ihrer Endgültigen Struktur auffalten können. "Wenn wir den Prozess verstanden haben, müsste es auch möglich sein, neue Faltungsmuster zu entwerfen. Das wäre dann so, als ob man eine neue Art von Legosteinen erfände, mit denen man plötzlich ganz andere Formen bauen kann," so Lupas. In naher Zukunft könnten Wissenschaftler Proteine optimieren oder neue entwickeln. Dies bietet vielseitige Anwendungsmöglichkeiten im Bereich der Biotechnologie.

» Originalpublikation

Quelle: Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie (MPI EBIO)