Gentechnisch hergestellte Spinnenseidenproteine weisen den Weg zum Verständnis des Spinnvorgangs

Stärker als Stahl und elastischer als Gummi: Spinnenseiden sind in ihrer Dehnbarkeit, Reißfestigkeit und Zähigkeit unübertroffen. Spinnenseide wäre das ideale Material für eine ganze Reihe medizinischer und technischer Anwendungen, entsprechend interessiert sind Forscher daran, das Geheimnis der Spinnen zu ergründen und nachzuahmen. Ein Team um Thomas Scheibel von der TU München ist auf diesem Weg nun einen Schritt weiter gekommen. Wie sie in der Zeitschrift Angewandte Chemie berichten, spielt der Wechsel zwischen wasserfreundlichen und fettfreundlichen Eigenschaften der Seidenproteine beim Spinnprozess eine wichtige Rolle.

Vom Prinzip her entspricht das Verspinnen von Spinnenseide einem Phasenübergang von einer Lösung in einen festen Faden, genaue Details waren bisher aber noch weitgehend unbekannt. Die Seide, aus der Radnetzspinnen Rahmen und Speichen ihrer Netze spinnen, und mit der sie sich auf der Flucht abseilen, besteht aus zwei unterschiedlichen Proteinen. Dem Münchner Team ist es gelungen, eines der Spinnenseidenprotein der Gartenkreuzspinne gentechnisch herzustellen. Beim Reinigen des Proteins durch Dialyse beobachteten die Forscher eine Auftrennung in zwei verschiedene flüssige Phasen. Während die eine Phase aus Protein-Dimeren bestand, war die zweite aus Oligomeren zusammengesetzt, das heißt, mehrere Proteineinheiten sind zu größeren Einheiten verknüpft. Nach Zugabe von Kaliumphosphat, einem natürlichen Initiator der Seidenaggregation, ließ sich die Flüssigkeit zu Fäden ziehen. "Offenbar ist es nicht eine Strukturänderung des Proteins, sondern eine Änderung im Oligomerisierunggrad, die ausschlaggebend für die Fadenbildung ist," schließt Scheibel.

In der Spinndrüse der Spinne befindet sich eine Seidenlösung mit extrem hoher Proteinkonzentration. Diese Lösung enthält zudem eine hohe Konzentration an Natriumchlorid, das die Oligomer-Bildung unterdrückt. Entfernt man dieses Natriumchlorid, aggregieren die Proteine zu Oligomeren.

Daneben spielt auch der pH-Wert eine entscheidende Rolle beim Spinnen: In der Spinndrüse ist der pH relativ hoch, um dann innerhalb des Spinnkanals in den leicht sauren Bereich zu sinken. Bei dem künstlich erzeugten Spinnenprotein konnte keine Phasentrennung beobachtet werden, wenn die Forscher den pH im alkalischen Bereich hielten. Bei hohem pH sind die der normalerweise ungeladenen Tyrosin-Gruppen des Proteins deprotoniert und damit negativ geladen. Diese Ladung schwächt die Wechselwirkungen zwischen den wasserabweisenden, fettfreundlichen Bereichen der Proteine, die für die Oligomerisierung notwendig sind.

"Unsere Erkenntnisse bilden eine Grundlage," hofft Scheibel, "um einen effektiven Spinnprozess für gentechnisch erzeugte Spinnenseide zu etablieren."

Quelle: Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh)