24.04.2019
Entdeckung der [Fe]-hydrogenase in Bakterien eröffnet neue Möglichkeiten der Umwandlung von Wasserstoff
Wasserstoffgas ist ein grüner Energieträger. Mikroorganismen verwenden spezielle Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, um dieses Gas in Energie umzuwandeln. Eines der Modellenzyme ist die [Fe]-Hydrogenase (Hmd), die den reversiblen Hydridtransfer zwischen H2 und dem methanogenen C1-Träger Tetrahydromethanopterin unter Verwendung einer einzigartigen prosthetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor, katalysiert. Hmd, sein Paralog (HmdII) und der FeGP-Cofaktor wurden bisher nur in Archaeen identifiziert.
Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg sowie Mitarbeiter des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt und der Freien Universität Berlin haben nun herausgefunden, dass auch Bakterien in der Lage sind HmdII und den FeGP-Cofaktor zu produzieren.
Sie zeigten, dass bakterielles HmdII den bakteriellen C1-Träger Tetrahydrofolat nutzt. Dieser Befund ist von großer Bedeutung für die biotechnologische Entwicklung von Hmd-Varianten und deren Funktion in Bakterien.
Wasserstoffgas ist ein grüner Energieträger. Mikroorganismen verwenden spezielle Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, um dieses Gas in Energie umzuwandeln. Eines der Modellenzyme ist die [Fe]-Hydrogenase (Hmd), die den reversiblen Hydridtransfer zwischen H2 und dem methanogenen C1-Träger Tetrahydromethanopterin unter Verwendung einer einzigartigen prosthetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor, katalysiert. Hmd, sein Paralog (HmdII) und der FeGP-Cofaktor wurden bisher nur in Archaeen identifiziert.
Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg sowie Mitarbeiter des Max-Plank-Instituts für Biophysik in Frankfurt und der Freien Universität Berlin haben nun herausgefunden, dass auch Bakterien in der Lage sind HmdII und den FeGP-Cofaktor zu produzieren. Sie zeigten, dass bakterielles HmdII den bakteriellen C1-Träger Tetrahydrofolat nutzt. Dieser Befund ist von großer Bedeutung für die biotechnologische Entwicklung von Hmd-Varianten und deren Funktion in Bakterien.
Quelle: Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie (MPIterMic)