Humboldt-Preisträger untersucht Moleküle auf Nanometerebene mittels Einzelmolekül-Spektroskopie

Der US-amerikanische Wissenschaftler Prof. Dr. Shimon Weiss von der University of California in Los Angeles (UCLA) hat einen mit 60.000 Euro dotierten Humboldt-Forschungspreis der Alexander von Humboldt-Stiftung erhalten. Dieser ermöglicht dem Preisträger, Göttingen in den kommenden fünf Jahren zu mehrwöchigen Forschungs- und Lehraufenthalten zu besuchen. Prof. Weiss wird seinen ersten Besuch im Juni und Juli dieses Jahres durchführen, wobei er gemeinsam mit Prof. Dr. Jörg Enderlein am Dritten Physikalischen Institut der Universität Göttingen und mit Prof. Dr. Stefan Hell am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie arbeiten wird.

Der Biophysiker Prof. Weiss hat die sogenannte Einzelmolekül-Spektroskopie revolutionär eingesetzt. Dabei werden einzelne Eiweißmoleküle oder Moleküle der Erbsubstanzen DNS und RNS mit fluoreszierenden Farbstoffmolekülen markiert. Diese Farbstoffmoleküle können durch Laser-Bestrahlung selbst zum Aussenden von Licht angeregt werden. Dabei hängt die Farbe und Intensität des ausgesendeten Lichtes empfindlich von Lage und Position der Farbstoffmoleküle im markierten Molekül ab. Auch wenn sich die relativen Positionen der Farbstoffmoleküle nur um ein Billionstel eines Meters (Nanometer) ändern, so ändert sich schon messbar der Charakter des ausgesendeten Lichts. Damit sind Messungen der Größe und internen Dynamik der untersuchten Moleküle mit einer Genauigkeit von Nanometern möglich. "Dieser Effekt wurde bereits Ende der 1940er-Jahre vom Göttinger Wissenschaftler Theodor Förster entdeckt. Aber erst Prof. Weiss hat die Methodik soweit optimiert und perfektioniert, dass damit Messungen an einzelnen Molekülen möglich wurden. Das hat die Anwendung des Förster-Effekts für die Biophysik revolutioniert", sagt Prof. Enderlein.

Prof. Weiss wird sich in diesem Jahr unter anderem der Anwendung des Förster-Effekts auf die Untersuchung der Faltung von Eiweißmolekülen widmen. Eiweißmoleküle gehören zu den wichtigsten Molekülen des Lebens und bestehen aus langen Ketten kleiner Moleküle, den sogenannten Aminosäuren. Diese Ketten werden ständig durch die Zellen eines Organismus neu gebildet, um alle Lebensvorgänge aufrecht zu erhalten. Aber erst wenn diese Ketten in einer ganz spezifischen Anordnung vorliegen, können die Eiweißmoleküle ihre lebenswichtigen vielfältigen Funktionen erfüllen. Den Weg von der ungeordneten Kette zur korrekten spezifischen Anordnung nennt man Faltung und viele Details darüber, wie das exakt funktioniert, sind bislang noch unklar. "Bei der Aufklärung dieser Fragestellungen wird die von Prof. Weiss revolutionierte Methode der Einzelmolekül-Spektroskopie enorme Hilfe leisten", so Prof. Enderlein.

Mit dem Humboldt-Forschungspreis zeichnet die Alexander-von-Humboldt-Stiftung Wissenschaftler für ihr gesamtes bisheriges Schaffen aus, deren grundlegende Erkenntnisse das eigene Fachgebiet nachhaltig geprägt haben.

Quelle: idw / Universität Göttingen