26.02.2018

Physikalische Details der Protonenbewegung im Protein aufgeklärt



Wissenschaftler der Freien Universität Berlin haben mithilfe von Infrarotlicht die Bewegungsrichtung eines Protons entlang von Wassermolekülen innerhalb eines Proteins nachgewiesen. Der Beleg für die Protonenbewegung wurde von Forschern um den theoretischen Physiker Prof. Dr. Roland Netz vom Fachbereich Physik der Freien Universität in Computersimulationen vorhergesagt und konnte von Prof. Dr. Joachim Heberle und seinen Mitarbeitern experimentell am Beispiel eines Proteins bestätigt werden, das in der Zellmembran von Bakterien vorkommt. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature Communications veröffentlicht. Der Transport von Protonen durch Proteine spielt eine entscheidende Rolle für bioenergetische Vorgänge wie der Atmung und der Fotosynthese. Von den Erkenntnissen erhoffen sich die Wissenschaftler ein tieferes Verständnis von Elementarreaktionen in der Biologie.

Der Transport von Protonen spielt eine essenzielle Rolle für zahlreiche biologische Zellfunktionen: In fast allen am Protonentransport beteiligten Proteinen finden sich kleine Wassercluster, also Ansammlungen von wenigen Wassermolekülen, denen eine zentrale Funktion für die im Detail unbekannten Transportmechanismen zugeschrieben wird. Wasser ist ein exzellenter Protonenleiter. Diese Eigenschaft wird auch in elektrochemischen Bauteilen ausgenutzt, etwa in Brennstoffzellen.

Die Biophysiker untersuchten verschiedene mögliche Formen molekularer Wassercluster in Computersimulationen, jeweils mit und ohne zusätzliches Proton. Durch diese Herangehensweise konnten sie zeigen, dass die für protonierte Wassercluster typische kontinuierliche Infrarot-Absorption je nach Form der Cluster unterschiedlich polarisiert ist; maximale Absorption wurde dabei entlang der Ausdehnung des Wasserclusters beobachtet.

Es gelang den Wissenschaftlern, diese Eigenschaft experimentell für das Protein Bakteriorhodopsin mittels infraroter Strahlung nachzuweisen. Bakteriorhodopsin kommt in Bakterien vor und pumpt unter Bestrahlung mit Licht Protonen durch die Zellmembran. Die Orientierung eines im Protonentransfer beteiligten Wasserclusters in dem Protein konnte auf diese Weise erstmalig bestimmt werden. Die Autoren gehen davon aus, dass ihre Methode auf eine Reihe weiterer Proteine angewendet werden kann, die bei der Atmung und der Fotosynthese eine Rolle spielen; dies könnte die Erkenntnisse über die Mechanismen des biologischen Protonentransfers entscheidend voranbringen.

Die Arbeiten werden gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Sonderforschungsbereichs Proteinfunktion durch Protonierungsdynamik (SFB 1078), dessen Sprecher Professor Joachim Heberle ist. Innerhalb dieses Forschungsverbunds wird die Rolle der Protonierungsdynamik in der Proteinfunktion auf physikalisch-chemischer Ebene erforscht. Dazu werden eine Kombination aus neuen biophysikalischen Experimenten mit molekularen Simulationen und quantenchemischen Berechnungen eingesetzt. Obwohl das Forschungsprogramm sich auf grundlegende Fragen konzentriert, können damit neue Ansätze in den Energiewissenschaften angeregt werden, etwa lichtgesteuerte Wasseroxidation. Unterstützt werden kann auch die Entwicklung neuer maßgeschneiderter Werkzeuge in der Biomedizin, beispielsweise in der Optogenetik, bei der zelluläre Vorgänge durch Licht gesteuert werden können. Die Forschung ist zudem eingebettet in die Focus Area Nanoscale der Freien Universität Berlin. Nanoscale ist eine der sogenannten Focus Areas, die aufgrund des Erfolgs der Freien Universität in der Exzellenzinitiative des Bundes und der Länder gegründet wurden. Innerhalb von Nanoscale wird die Zusammenarbeit von Physikern, Chemikern und Biologen unterstützt, die an der Struktur und den Eigenschaften von neuen Materialien auf der Ebene von Nanometern forschen; ein Nanometer ist der Milliardste Teil eines Meters.

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Quelle: Freie Universität Berlin




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