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04.05.2016

Helmholtz-Preis für Messung von Bindungsenergien in Helium-Molekülen und angewandte Protein-Analyse


Eigentlich möchte sich Helium gar nicht mit Artgenossen verbinden. Hin und wieder tut es das dennoch, jedoch mit verschwindend geringen Bindungsenergien. Diese haben Wissenschaftler der Goethe-Universität in Frankfurt erstmals messen können. Für diese messtechnische Sensation werden sie ebenso mit dem diesjährigen Helmholtzpreis geehrt wie ihre Forscherkollegen in Cambridge. Letztere haben die in der DNA-Analytik bewährte Einzelmolekülmessung mit Nanoporen revolutionär weiterentwickelt und damit Bedingungen geschaffen, um theoretisch beliebig viele verschiedene Eiweißmoleküle innerhalb derselben Messung zu detektieren. Der Helmholtzpreis ist in den Kategorien "Grundlagen" und "Anwendungen" mit jeweils 20 000 Euro dotiert und gilt als eine der international bedeutendsten Auszeichnungen in der Welt der Metrologie, der Wissenschaft vom genauen Messen.

"Alle bisherigen Helmholtzpreisträger haben mit ihren Arbeiten die Kunst des Messens nachhaltig vorangebracht und viele zählen heute zu den renommiertesten Forschern in der Metrologie", sagt Dr. Joachim Ullrich, Präsident der Physikalisch-Technischen Bundesanstalt (PTB) und Vorsitzer des Helmholtz-Fonds. "Wir sind sicher, dass es auch diesmal so sein wird." Dies sind die Leistungen der geehrten Forschungsgruppen:

Bindungsenergien in Helium2 und Helium3 gemessen

Helium ist ein Edelgas und sollte nach Meinung der Standardlehrbücher der Chemie keine Bindung mit anderen Atomen eingehen. Dass dies manchmal trotzdem geschieht, ist schon länger bekannt. Nun ist es der Forschergruppe um Reinhard Dörner vom Institut für Kernphysik an der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main weltweit erstmals gelungen, zweiatomige Helium-Dimere (He2) und dreiatomige Helium-Trimere (He3) zu erzeugen und deren Bindungsenergien präzise zu messen.
Die Bindungen zwischen den beiden Heliumatomen sind in He2 nur ein Zehnmillionstel so stark wie in typischen Molekülen wie Wasser oder Wasserstoff. Die Bindungsenergie für das Helium-Dimer beträgt nach den Messungen der Preisträger 151,9 ± 13,3 neV, die für das Helium-Trimer, ein Komplex aus drei gebunden Helium Atomen, 236 ± 23 neV. Die Frankfurter Forscher bestätigten weiterhin eine ungewöhnliche Dreierstruktur (Efimov-Zustand) des He3-Moleküls, die bereits vor fast 40 Jahren von dem russischen Forscher Vitaly Efimov theoretisch vorhergesagt wurde. Für die Messung der extrem geringen Bindungsenergien näherten sich die Forscher mit einem Trick, indem sie die Moleküle gezielt zerstören und aus den Fragmenten Rückschlüsse auf die Bindungsenergie ziehen.

Die damit experimentell bestätigten Werte sind für die Metrologie bei tiefen Temperaturen von großer Bedeutung. Die Realgaseigenschaften, u. a. die thermische Leitfähigkeit, die Viskosität oder die dielektrischen Eigenschaften von Helium bei Temperaturen unterhalb weniger Kelvin können nun wesentlich genauer theoretisch berechnet und mit präzisen Messungen verglichen werden.

Protein-Analyse: Spezielle DNA-Moleküle erlauben den gleichzeitigen Nachweis vieler unterschiedlicher Eiweißmoleküle

Die Entschlüsselung des Erbgutes ist eines der spektakulärsten Forschungsgebiete der biologischen Wissenschaft. Die Gene der DNA enthalten die Information zum Bau verschiedenster Eiweiße, der Proteine. Ein etabliertes Verfahren, Proteine ohne vorherige chemische Veränderung zu identifizieren, verwendet sogenannte Nanoporen. Das sind winzige Kanäle in einer Membran mit jeweils einem unvorstellbar kleinen Volumen von etwa 10-24m3. Eine bahnbrechende Neuerung auf dem Gebiet der Molekülmessung mit Nanoporen ist den Forschern um Nicholas A. W. Bell und Ulrich Keyser vom Cavendish Laboratory der Universität Cambridge gelungen. Sie kombinierten das klassische Verfahren mit einer neuartigen Nachweismethode. Dazu stellten die Wissenschaftler eine Bibliothek aus maßgeschneiderten, gefalteten DNA-Molekülen (DNA-Origami) her, die jeweils über einen molekularen Barcode genau ein Protein an sich binden können. Diese können dann mit 94%iger Sicherheit über elektrische Messmethoden identifiziert werden. Neben der sehr hohen Selektivität können mit Hilfe des neuen Verfahrens erstmals bis zu vier verschiedene Proteine simultan erkannt werden.

Die Herstellung der Nanoporen für dieses neue Verfahren ist wesentlich einfacher als für klassische Verfahren, da die Nanoporen universell eingesetzt werden können und nicht mehr für jedes zu identifizierende Protein angepasst werden müssen. Die Detektionsmethode funktioniert rein elektrisch und ist daher ideal für eine Miniaturisierung geeignet. Denkbar ist der Einsatz in Lab-on-a-chip-Systemen oder als tragbare Sensoren, quasi als Protein-Analyse für die Hosentasche.

—> Originalpublikation 1

—> Originalpublikation 2

Quelle: Physikalisch-Technische Bundesanstalt (PTB)




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