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22.10.2014

Extrem hochaufgelöste Magnetresonanztomografie ermöglicht den Nachweis eines einzelnen Wasserstoffatoms


Zum ersten Mal konnten Wissenschaftler mittels Magnetresonanztomografie ein einziges Wasserstoffatom nachweisen. Damit wird die räumliche Auflösung der Technik massiv gesteigert. Künftig könnte sie auch verwendet werden, um Proteinstrukturen aufzuklären.

Mit einem üblichen, in einem Spital zum Einsatz kommenden Magnetresonanztomografen (englisch: MRI) können Details bis zu etwa einem Zehntel Millimeter sichtbar gemacht werden, zum Beispiel in Querschnittsbildern des menschlichen Körpers. Wissenschaftler der ETH Zürich sind gemeinsam mit Kollegen der Universität Leipzig daran, diese Auflösung massiv zu steigern - auf die Größe eines einzelnen Atoms, was etwa eine Million Mal kleiner ist. Mit einem von ihnen selbst entwickelten MRI-Gerät ist es ihnen erstmals gelungen, auf der Oberfläche eines Diamanten ein einzelnes Wasserstoffatom nachzuweisen.

Möglich war diese bedeutende Steigerung der Auflösung, weil die Forschenden unter der Leitung von Christian Degen, Professor am Laboratorium für Festkörperphysik, in ihrem MRI-Gerät eine andere Messtechnik verwendeten als in üblichen Magnetresonanztomografen im Spital. In den bekannten Spitalgeräten wird die Magnetisierung der Atomkerne im menschlichen Körper mit einer elektromagnetischen Spule induktiv gemessen. "Die räumliche Auflösung dieser Technik ist heute weitgehend optimiert. Aus physikalischen Gründen lässt sich die Auflösung nicht mehr stark steigern", erklärt Degen. Die ETH-Wissenschaftler maßen in ihrem Experiment die Magnetisierung hingegen mit einem neuartigen Diamantsensor in einer optischen Messanordnung mit einem Fluoreszenzmikroskop.

Fehlstelle im Diamant als Sensor

Der Sensor bestand aus einer sogenannten Stickstoff-Fehlstelle im Diamant. Dabei fehlen im sonst regelmässigen Kristallgitter an benachbarten Stellen zwei Kohlenstoffatome, wobei eines durch ein Stickstoffatom ersetzt ist. Diese Fehlstelle ist nicht nur fluoreszierend, sondern auch magnetisch, weshalb sie für extrem feine Magnetfeldmessungen geeignet ist.

Für ihr Experiment präparierten die Forschenden einen rund zwei mal zwei Millimeter grossen Diamanten so, dass einige Fehlstellen wenige Nanometer unter der Oberfläche zu liegen kamen. Über eine optische Messung der Magnetisierung konnten sie zeigen, dass sich in mehreren Fällen weitere magnetische Atomkerne in unmittelbarer Umgebung befanden. "Die Quantenmechanik liefert dabei einen zweifelsfreien Beweis, dass es sich um einzelne Wasserstoffatomkerne handelt, und nicht um eine Ansammlung mehrerer Wasserstoffatome", so Degen. Außerdem konnten die Wissenschaftler aus den Messdaten die Lage der magnetischen Atomkerne in Bezug zur Fehlstelle mit einer Genauigkeit von besser als einem Ångström eruieren.

Nano-MRI für die Strukturbiologie

"Dies ist ein wichtiger Zwischenschritt hin zur Kartierung von ganzen Molekülen", erklärt der ETH-Professor, der 2012 für seine Forschung auf dem Gebiet vom Europäischen Forschungsrat einen "ERC Starting Grant" erhielt. So möchten die Forschenden als nächstes versuchen, mit ihrem Nano-MRI-Gerät ein kleines Molekül zu vermessen. Doch auch wenn sich mit der Technik künftig eine Vielzahl von Atomen kartieren lässt, ist es weder das Ziel noch praktikabel, mit dieser Technik einen ganzen menschlichen Körper atomgenau zu kartieren.

Vielmehr ist es der Traum der Wissenschaftler, die Technik dereinst zur Aufklärung der räumlichen Struktur von Biomolekülen, wie zum Beispiel Proteinen zu verwenden. Derzeit verwenden Wissenschaftler für Proteinstrukturaufklärung meist die Röntgenkristallografie. Dazu werden allerdings Kristalle gebraucht, die aus Milliarden von identischen Molekülen bestehen. Proteine zu kristallisieren ist jedoch vielen Fällen schwierig. Erreichen die ETH-Physiker ihr Ziel, würde für die Bestimmung der Struktur im Prinzip ein einzelnes Molekül genügen. Ein weiterer Vorteil von Nano-MRI ist, dass man Atome durch Isotope gezielt markieren kann. Dies würde Biologen helfen, Fragestellungen zur Funktion von Proteinen besser untersuchen zu können.

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Quelle: ETH Zürich




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