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10.10.2014

Abbau chlorhaltiger organischer Verbindungen durch Bakterien entschlüsselt


Wissenschaftler der Humboldt-Universität haben herausgefunden, wie bestimmte Bakterien chlorhaltige organische Verbindungen (Organohalide) abbauen. Sie lösen damit ein jahrzehntealtes Rätsel und liefern einen Ansatz, wie man kontaminierte Böden und Gewässer biologisch aufarbeiten kann. Die Ergebnisse sind jetzt in der Online-Ausgabe des Magazins Science erschienen.

Chlor ist ein aggressives Gift. In Verbindung mit Kohlenwasserstoffen kommt es seit der industriellen chemischen Revolution Anfang des 20. Jahrhundert weitaus mehr vor als bis dahin in der Natur üblich. Chlorierte Kohlenwasserstoffe sind Bestandteil von Schmiermitteln, von Fettlösern in der Trockenreinigung oder von Pflanzenschutzmitteln. Das Problem: diese Verbindungen bleiben lange in der Umwelt, weil sie sehr stabil sind. Das bedeutet, sie breiten sich schnell aus, reichern sich in anderen Organismen - auch Menschen - an und schädigen sie. Die schlimmsten zwölf Verbindungen, das sogenannte "dreckige Dutzend" wurde 2001 in dem Stockholmer UN-Abkommen verboten.

Dass diese giftigen Organohalide dennoch abgebaut werden, ist Bakterien zu verdanken, die diese Verbindungen atmen. Während Menschen und Tiere den Sauerstoff in der Luft oder im Wasser zum Überleben benötigen, kommen einige Bakterienarten ganz ohne Sauerstoff aus und bevorzugen Verbindungen wie Nitrat, Sulfat oder chlorhaltige Organohalide.

Gruppen von Bakterien, die chlorierte Kohlenwasserstoffe mögen, werden immer häufiger in der Natur gefunden. Wissenschaftler erforschen seit langem, wie diese Bakterien die giftigen Substanzen verarbeiten. Nun haben Forscher der Humboldt-Universität herausgefunden, wie solche Bakterien dank der Struktur eines bestimmten Enzyms chlorhaltige Organohalide atmen können.

Die Arbeitsgruppe "Strukturbiologie und Biochemie" des Instituts für Biologie der HU untersucht die biochemischen Grundlagen ungewöhnlicher Stoffwechselleistungen von Bakterien, wobei ihr Fokus auf der bakteriellen Nutzung von Kohlenmonoxid und Kohlendioxid als Energie- und Kohlenstoffquellen sowie dem Abbau von Umweltschadstoffen liegt. Gemeinsam mit der Arbeitsgruppe "Angewandte und ökologische Mikrobiologie", um Prof. Gabriele Diekert von der Universität Jena, haben die HU-Forscher die Kristallstruktur des Enzyms aufgeklärt, das es dem Bakterium Sulfurospirillum multivorans erlaubt, Tetra- und Trichlorethen als terminale Elektronenakzeptoren zu verwenden.

Die Struktur des Enzyms ist die erste der großen Klasse von reduktiven Dehalogenasen, die es unterschiedlichen Bakterien ermöglicht, spezifisch einige Hundert verschiedene chlorierte und brominierte Kohlenwasserstoffe umzusetzen. Im Herzen der Enzyme wirkt ein Verwandter des Vitamin B12 als reaktive Gruppe. Bisher war unklar wie sich die reduktiven Dehalogenasen entwickelt haben und spezifisch für den Umsatz bestimmter chlorierter Kohlenwasserstoffe sein können. Mit ihrer Kristallstruktur können die HU-Forscher zeigen, wie die Dehalogenase das Substrat Trichlorethen über dem Kobalt-Ion des B12-Cofaktors bindet und für die Umsetzung ausrichtet, so dass ein Elektronentransfer über Eisen-Schwefel-Zentren und Kobalt-Ion auf Trichlorethen die Abspaltung des Chlor-Liganden bewirkt. Mit der Struktur schlagen die Forscher auch ein Modell für die membran-assoziierte Atmung von chlorierten Kohlenwasserstoffen vor.

Die zahlreichen bakteriellen Genomsequenzen zeigen, dass die meisten Bakterien mehr als eine reduktive Dehalogenase in ihrem Genom kodieren. Einige Dehalococcoides-Arten tragen über 30 Gene für reduktive Dehalogenasen in ihrem Genom. Auf der Basis von Kristallstruktur und Aminosäure-Sequenzen können nun Ansätze entwickelt werden, die Art der chlorierten Kohlenwasserstoffe vorherzusagen, die ein Bakterium entgiften kann. Damit sollte es auch möglich sein, die bereits erfolgreichen Ansätze zur biologische Aufarbeitung Organohalid-kontaminierter Böden und Gewässer weiterzuentwickeln.

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Quelle: Universität Berlin




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