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07.10.2010

Nachwuchswissenschaftler mit BIOTECHNICA Studienpreis 2010 ausgezeichnet


Frank Bürmann vom Institut für Biochemie der Universität zu Köln erhielt am 6. Oktober den BIOTECHNICA Studienpreis 2010. Der zweite und dritte Preis gingen an Hanna Singer von der Universität Konstanz und Sebastian Röder vom Institut für Allgemeine Botanik der Johannes Gutenberg-Universität Mainz. Der vom Verband Biologie, Biowissenschaften und Biomedizin (VBIO e. V.) ausgeschriebene Preis ist mit insgesamt 5.000 Euro dotiert und wird vom weltweit führenden Biotechnologieunternehmen Roche gesponsert.

Drei Preisträger galt es aus vielen exzellenten biowissenschaftlichen Abschlussarbeiten für den BIOTECHNICA Studienpreis 2010 auszuwählen - Auch in diesem Jahr keine einfache Aufgabe für die Fachjury.

Die prämierten Arbeiten zeichnen sich durch besonders hohe Qualität, ein großes biotechnisches Methodenspektrum, Anwendungsbezogenheit und Interdisziplinarität aus. "Es war eine Freude, so viele wirklich herausragende biowissenschaftliche Arbeiten zu sehen", so Prof. Diethard Tautz, Präsident des Verbandes Biologie, Biowissenschaften und Biomedizin (VBIO e.V.). "Diese Arbeiten zeigen einmal mehr das Potential, welches in unserem wissenschaftlichen Nachwuchs steckt, und wie wichtig die Förderung der Biowissenschaften und die Unterstützung junger Biowissenschaftler ist", so Tautz weiter.

Dr. Angelika Rösler, R&D Director Biomarker Assay Development von Roche Applied Science und ebenfalls Mitglied der Fachjury, zeigte sich genauso beeindruckt. "Exzellenter wissenschaftlicher Nachwuchs ist die Basis für neue zukunftsweisende Entdeckungen in Medizin und Biotechnologie", so Rösler am Rande der Preisverleihung. "Zentrales Anliegen von Roche ist es, talentierte wissenschaftliche Nachwuchskräfte zu unterstützen und ihnen zusätzliche Möglichkeiten der Qualifikation zu erschließen", ergänzte sie.

1. Preis: Dipl.-Biol. Frank Bürmann

Zelluläre Membransysteme sind einem ständigen Umbau unterworfen. Sie stehen durch Verschmelzungs- und Teilungsprozesse miteinander in Beziehung. Dynamine sind eine Gruppe von Proteinen, die an Membranen binden und deren Form verändern, um sie für Spaltung oder Fusion von Vesikeln bereit zu machen. So spielen Dynamine eine Schlüsselrolle bei der Endocytose oder der Teilung und Verschmelzung von Mitochondrien. Während Dynamine in Eukaryoten bereits mehrfach untersucht wurden, war die Funktion der bakteriellen Dynamine bisher unbekannt. Frank Bürmann gelang es in seiner Diplomarbeit nicht nur, die Aufreinigung des Dynamin-Proteins zu etablieren, sondern auch dessen Interaktion mit Membranen unter definierten Bedingungen zu untersuchen. Die Arbeit mit dem Titel "Fundamental characterisation of a bacterial dynamin" beschäftigt sich mit einem bakteriellen Dynamin aus dem Modellorganismus Bacillus subtilis. Durch eine Kombination biochemischer, genetischer und zellbiologischer Methoden zeigte Bürmann, dass das Protein in der Lage ist, in geordneter Weise mit gleichartigen Molekülen in Wechselwirkung zu treten und so Membranoberflächen aneinander zu heften. Neben einer erfolgreichen Untersuchung des Proteins in-vitro, suchte Bürmann mit Hilfe zweier genetischer Screening-Verfahren auch nach genetischen und physikalischen Interaktionspartnern des Dynamins. Diese Arbeit des Preisträgers liefert die notwendigen Grundlagen für die funktionelle Untersuchung bakterieller Dynamine. Außerdem enthält sie erste Hinweise, dass diese Proteine nicht wie bisher vermutet an Teilungs-, sondern an Fusionsprozessen beteiligt sein könnten.

2. Preis: Dipl.-Biol. Hanna Singer

Die medizinische Forschung ist auf die Entdeckung und Charakterisierung toxischer, neuroaktiver Peptide angewiesen, da diese als potentielle Wirkstoffe zur Schmerzbekämpfung, gegen Epilepsie oder sogar zur Behandlung von Autoimmunerkrankungen in Frage kommen. Toxine kommen in großer Zahl in der Natur vor und werden durch eine Vielzahl von Organismen hergestellt. Eine Toxinklasse wird von marinen Kegelschnecken der Gattung Conus synthetisiert. Bei den so genannten Conotoxinen handelt es sich um Peptide, die in speziellen Giftdrüsen der Schnecke produziert werden. Bisher werden Conotoxine durch chemische Synthese hergestellt oder auf traditionelle Weise aus der Giftdrüse der Schnecken extrahiert. Dadurch geht wertvolle Zeit verloren, die durch ein System, mit dem bisher unbekannte Toxine möglichst effizient und kostengünstig hergestellt werden können, eingespart werden könnte.

Hanna Singer entwickelte in ihrer Diplomarbeit "A flagellar expression and type III secretion system for the purification of neuropeptide ligands" ein solches System.

Sie machte sich einen kleinen Apparat zu Nutze, mit dem sich Bakterien fortbewegen können: das Flagellum, ein rotierendes Filament, welches einer hochkomplexen Nanomaschine gleicht. Der Zusammenbau des Flagellums setzt den Transport mehrerer tausend Untereinheiten aus dem Bakterium voraus. Dieser Export wird über ein spezielles Sekretionssystem bewerkstelligt. Singer etablierte ein Protokoll, das es ermöglicht, die Neuropeptide gleichsam "Huckepack" mit bakterieneigenen Proteinen des Flagellums, durch das Sekretionssystem aus der Bakterienzelle zu schleusen und anschließend aufzureinigen. Sie konnte zeigen, dass dieses System für die Aufreinigung von Conotoxinen geeignet ist, und dass das daraus gewonnene Toxin dieselbe toxische Wirkung entfaltet, wie die vergleichbare synthetische Variante. Damit hat sie einen wichtigen Beitrag zur Erforschung von Toxinen geleistet.

3. Preis: Sebastian Röder

Pflanzen haben ein über viele Millionen Jahre hinweg optimiertes System, mit dem sie Sonnenenergie in chemische Energie umwandeln und als Biomasse speichern können. Ist es möglich dieses System technisch zu imitieren und so den nahezu unbegrenzten Energielieferant Sonne anzuzapfen? Einem Teilaspekt dieser Frage ging Sebastian Röder in seiner Examensarbeit "Untersuchung der Eigenschaften eines polykationischen silaffinähnlichen Proteins und dessen Kieselsäurefällungen" nach. Der Lichtsammelkomplex des Fotosystems II (LHCII) der Pflanzen bindet an der Fotosynthese beteiligten Farbpigmente, die Chlorophylle. Der Proteinanteil des LHCII lässt sich rekombinant durch Bakterien herstellen und kann durch Bindung von Pigmenten in seine natürliche Form gefaltet zu werden. Ein solches System zur Herstellung von Lichtantennen im großen Stil böte sich auch an, Sonnenlicht für solartechnische Anwendungen einzufangen. Limitierend ist jedoch, dass rekombinantes LHCII in-vitro nur bei Temperaturen nahe 0°C dauerhaft stabil ist. Die Stabilisierung könnte durch den Einschluss des LHCII in eine Silikathülle analog zur Zellwand-Bildung bei Kieselalgen erfolgen. Diese evolutionär sehr erfolgreiche Gruppe bildet ihre Silikat-Zellwand durch den Einsatz einer ganz spezifischen Proteingruppe, den Silaffinen.

Ziel von Röders Examensarbeit war es, mit Hilfe eines spezifischen Verknüpfungsmoleküls eine chemische Verknüpfung zwischen LHCII und einem silaffinähnlichen Protein zu erreichen. Letztere müssen ebenfalls rekombinant durch Bakterien hergestellt werden. Ein Arbeitsschwerpunkt bestand darin, die Überexpression und Aufreinigung des silaffinähnlichen Proteins zu etablieren. Trotz ungewöhnlicher physikalischer und chemischer Eigenschaften der beteiligten Moleküle gelang es Röder, Reaktionsbedingungen zu schaffen, die eine Verknüpfung ermöglichen. Damit legte Röder den Grundstein für die erfolgreiche Einbettung des Lichtsammelkomplexes, eine wichtige Voraussetzung für die optimierte Nutzung der Sonnenenergie.

Quelle: Deutsche Messe AG




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