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Nachrichten und Pressemeldungen aus Labor und Analytik

27.03.2009

Qualitätskontrolle bei Proteinen


In allen lebenden Zellen werden Proteine nicht nur neu hergestellt, sondern auch kontinuierlich abgebaut und ersetzt - nicht zuletzt, um fehlerhafte und daher potenziell schädliche Exemplare zu entfernen. Aber wie wird erkannt, welche Substrate es sind, die beseitigt werden müssen? Dieser Frage geht Professor Alexander Buchberger in seiner Forschung nach. Seit Januar ist der Biologe am Lehrstuhl für Biochemie am Biozentrum der Universität Würzburg tätig.

Im Zentrum von Alexander Buchbergers wissenschaftlichem Interesse steht das sogenannte Ubiquitin-Proteasom-System. Bei allen Tieren, Pflanzen und Pilzen ist dieses das zentrale System für den selektiven Abbau von Proteinen. Welche Substrate der Proteasom-Komplex tatsächlich entfernen muss, das signalisieren ihm Enzyme, die die Zielproteine mit dem kleinen Protein Ubiquitin markieren. Zusätzlich wird für den Abbau vieler Substrate das Protein Cdc48 benötigt. Dessen Aufgabe besteht darin, die gekennzeichneten Proteine für den Abbau zugänglich zu machen.

Um Cdc48 dreht sich der Großteil der Forschung von Alexander Buchberger: "Wir wollen vor allem herausfinden, wie Cdc48 in der Zelle seinen unterschiedlichen Funktionen nachkommt - zum Beispiel bei der Qualitätskontrolle der Proteine oder auch bei der Regulation der Zellteilung."

Aussagen zu diesen Fragen sind von grundlegendem Erkenntniswert: "Das Ubiquitin-Proteasom-System ist absolut zentral", erklärt Buchberger. "Ohne dieses System sind Tiere, Pflanzen und Pilze - also alle Organismen mit Zellkernen - nicht lebensfähig." Und entsprechend seiner vielfältigen zellulären Funktionen führen Störungen des Systems auch zu bestimmten Formen von Krebs oder zu neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson.

Quelle: idw/Universität Würzburg




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