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04.02.2005

BioFuture-Preis für die Strukturanalyse biologischer Moleküle


Am Montag, 31. Januar 2005, werden in Berlin die neuen BioFuture-Preise vergeben. Einer der Preisträger ist der Göttinger Wissenschafter Dr. Holger Stark, der am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie arbeitet und das Preisgeld von 1,55 Millionen Euro zum Aufbau einer Nachwuchsgruppe am MPI verwenden will.

BioFuture gehört zu den erfolgreichsten Förderinitiativen des Bundesministeriums für Bildung und Forschung auf dem Gebiet der Biotechnologie. Seit 1998 beteiligten sich mehr als 1200 Wissenschaftler an diesem Wettbewerb. 43 Preisträger konnten sich in den an hohen Qualitätskriterien orientierten Auswahlverfahren bisher durchsetzen. Holger Stark erhielt den Preis in der 6. Auswahlrunde für die dreidimensionale Strukturbestimmung biologischer Makromoleküle mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie und komplexer Bildverarbeitungsverfahren.

In den letzten Jahren hat sich gezeigt, dass einzeln agierende Proteine im normalen "Alltag" einer Zelle eher die Ausnahme als die Regel darstellen. Mehr als zwei Drittel aller Proteine agieren im Verbund, in großen makromolekularen Komplexen. Mit Ausnahme einiger weniger Makromoleküle, wie beispielsweise Ribosom und RNA-Polymerase, sind Aufbau und Struktur dieser Komplexe bislang sehr schlecht verstanden. Die Struktur und Funktionsweise dieser Vielzahl von "Maschinen" ist jedoch essentiell für das Verständnis zellulärer Vorgänge. Sie herauszufinden stellt somit eine große Herausforderung für die Biologie dar.

Die Methode der 3D Kryo-Elektronenmikroskopie ist die Methode der Wahl zur Strukturbestimmung der Mehrzahl an makromolekularen Komplexen, die im Gegensatz zu Ribosomen nur in sehr geringen Mengen aufgereinigt werden können. Für die Strukturbestimmung wird aus mehreren Tausend elektronenmikroskopischen Projektionsbildern eines makromolekularen Komplexes dessen dreidimensionale (3D) Struktur mit Hilfe computergestützter Bildverarbeitungsmethoden rekonstruiert. Instrumentelle Entwicklungen und verbesserte Bildverarbeitung im Laufe der letzten Jahre haben dazu beigetragen, die Auflösung kryo-elektronenmikroskopisch ermittelter 3D-Strukturen kontinuierlich zu verbessern. Ein Ziel der Arbeitsgruppe von Holger Stark wird es daher sein, durch methodische Weiterentwicklungen das Auflösungsvermögen noch weiter zu verbessern, was technisch und theoretisch möglich ist. Ein weiteres Ziel ist die weitgehende Automatisierung der Methode, um aus einer Technik für Spezialisten ein routinemäßig anwendbares Werkzeug für die 3D-Strukturanalyse großer Makromoleküle zu machen, das dann einen hohen Durchsatz an Proben erlaubt. Damit sollen bessere Einblicke in die Struktur und Dynamik der zellulären "Maschinen" ermöglicht werden.

Quelle: idw/Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie (MPIBPC)




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