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Fachartikel aus Labor, Analytik und Qualitätskontrolle

25.04.2013

Universität Konstanz ESR-Spektroskopie zur Untersuchung der Struktur von Makromolekülen - Beitrag zur Aufklärung intrazellulärer Energieübertragung

Dr. Silvia Domingo Köhler Kontakt, Malte Drescher Kontakt, Universität Konstanz


Im Vergleich zur methodisch verwandten NMR (Kernspinresonanz)-Spektroskopie ist die ESR (Elektronenspinresonanz)-Spektroskopie sensitiver pro Spin. Allerdings sind für die Anwendung der ESR-Methode ungepaarte Elektronen notwendig. Aus diesem Grund wurde diese Methode vorwiegend zur Untersuchung radikalischer Reaktionen eingesetzt, bis in den neunziger Jahren W. Hubbel und Mitarbeiter die ortsspezifische Spinmarkierung einführten und damit das weite Feld der Untersuchung diamagnetischer Makromoleküle durch die ESR-Spektroskopie eröffneten. In Kombination mit der Messung von Spin-Spin-Abständen können Strukturinformationen des Moleküls gewonnen werden.

Im Folgenden soll anhand einer biophysikalischen Studie zur Aufklärung intrazellulärer Energieübertragung in gramnegativen Bakterien die Leistungsfähigkeit der ESR-Spektroskopie in Kombination mit ortsspezifischer Spinmarkierung demonstriert werden.

Abstandsmessungen in der ESR-Spektroskopie beruhen auf dem Prinzip der Messung der Dipol-Dipol-Wechselwirkung zwischen zwei Spins. Um diese Methode auf diamagnetische Moleküle anwenden zu können, müssen Spinmarker an spezifische Positionen des Moleküls eingebracht werden, dann kann die makromolekulare Dynamik und Struktur selbst in komplexer Umgebung untersucht werden.

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