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Fachartikel aus Labor, Analytik und Qualitätskontrolle

14.03.2013

TU Kaiserslautern Molekulare Biophysik Polarisationsspektroskopie zur biophysikalischen Charakterisierung von Proteinen

Prof. Sandro Keller Kontakt, Katharina Gimpl Kontakt, Martin Textor Kontakt, TU Kaiserslautern Molekulare Biophysik


Viele Biomoleküle weisen eine molekulare Asymmetrie oder Chiralität auf, d. h. sie besitzen keine Drehspiegelachse. Diese Moleküle, zu denen beispielsweise Proteine, DNS und viele Zucker gehören, zeigen optische Aktivität. Strahlt man auf derartige Proben zirkular polarisiertes Licht ein, so ist die Wechselwirkung der Probe mit dem Licht abhängig von der Polarisationsrichtung des Lichts. Wird Licht unterschiedlicher Polarisation unterschiedlich stark absorbiert, spricht man von Dichroismus.

Absorptionsspektroskopische Methoden, die die Chiralität zur Probenanalyse nutzen, werden als chiroptische Methoden bezeichnet. Dazu zählen unter anderem die optische Rotationsdispersion (ORD) und die Zirkulardichroismusspektroskopie (CD; von engl. circular dichroism) im sichtbaren und im UV-Bereich sowie die magnetische Zirkulardichroismus- und die schwingungszirkulare Dichroismusspektroskopie (VCD; von engl. vibrational circular dichroism). Polarisiertes Licht wird auch für die sog. Lineardichroismusspektroskopie (LD) eingesetzt, womit aber auch achirale Moleküle untersucht werden können, sofern diese eine - zumindest präferenzielle - Ausrichtung bezüglich der Laborkoordinaten einnehmen.

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