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NMR-spektroskopische und biochemische Charakterisierung der konformationellen Gleichgewichte des Guaninnukleotid-bindenden Proteins Arf1

Meierhofer, Tanja Elisabeth - Universität Regensburg (2014)


Konformationelle Gleichgewichte von Proteinen sind für die Erfüllung von zahlreichen, zellulären Aufgaben von entscheidender Bedeutung. Durch sie sind Proteine z. B. in der Lage schnelle enzymatische Reaktionen durchzuführen oder für Signaltransduktionswege nötige Protein-Protein-Interaktionen einzugehen. Daher ist es von großer Relevanz, Kenntnisse über die konformationelle Dynamik von Proteinen zu erlangen, um ihre Regulationszyklen beeinflussen und die Proteinaktivitäten modulieren zu können.

Guaninnukleotid-bindende (GNB) Proteine müssen ebenfalls in der Lage sein, verschiedene Konformationen anzunehmen, um ihre Funktion als molekularer Schalter zu erfüllen. Neben dem bestehenden Gleichgewicht zwischen einem inaktiven, GDP-gebundenen und einem aktiven, GTP-gebundenen Zustand, verfügen sie über weitere konformationelle Zustände im aktiven Zustand, wie für Ras bereits detektiert. Innerhalb dieser Arbeit wurden für das Ras-verwandte Protein Arf1 ebenfalls mehrere konformationelle Zustände in der aktiven Form detektiert.


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