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NMR-spektroskopische Charakterisierung funktioneller Proteinzustände

Kovermann, Michael - Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (2011)


Die Funktion und die Aktivität eines Proteins wird durch das Zusammenspiel zwischen der Struktur, der Dynamik und der Stabilität bestimmt. Verschiedene spektroskopische Methoden, darunter besonders die NMR-Spektroskopie, sind in der Lage, dieses Zusammenspiel aufzuklären. Im Rahmen dieser Arbeit sind vier verschiedene Proteine eingängig charakterisiert worden. Eine NMR-Relaxationsstudie des Zwei-Domänenproteins SlyD zeigte Hinweise für die hohe katalytische Effizienz dieses Enzyms. Die berechnete hochaufgelöste NMR-Struktur des homologen Proteins SlpA ergab erste Anhaltspunkte für die im Vergleich zu SlyD erniedrigte Isomeraseaktivität. Eine Proteinfaltungsstudie des Kälteschockproteins CspB in aminosäurespezifischer Auflösung erlaubte es, zwischen der globalen Faltung und lokalen Fluktuationen innerhalb des Proteins zu unterscheiden. Abschließend konnte eine strukturelle Abhängigkeit des Alzheimer-Peptides von seiner mizellären Umgebung beobachtet und quantitativ untermauert werden.


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