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Biochemische und biophysikalische Untersuchungen an pflanzlichen und bakteriellen Hämoxygenasen

Gisk, Björn - Ruhr-Universität Bochum (2010)


In dieser Arbeit sollten die Hämoxygenasen (HOs) aus Arabidopsis thaliana und aus verschiedenen Pseudomonas Spezies biochemisch und biophysikalisch untersucht werden. Alle vier HOs aus A. thaliana besitzen eine N-terminale Transit-Peptid-Lokalisationssequenz und sind im Chloroplast lokalisiert. Durch Kombination von UV/vis-Spektroskopie und HPLC-Untersuchungen konnte die Aktivität der Arabidopsis HOs aus der HO1-Unterfamilie (HY1, HO3 und HO4) gezeigt werden. Alle drei Proteine spalten das Häm zum offenkettigen Tetrapyrrol Biliverdin IXα (BV IXα), der Vorstufe des Phytochrom-Chromophors. Da bestimmte biochemische Parameter, wie Kd, Km und Ea, der HOs der HO1-Unterfamilie annähernd identisch sind, kann davon ausgegangen werden, dass jede einzelne dieser HOs in der Lage ist, BV IXα mit gleicher Effizienz zu bilden. Ebenfalls verwenden alle drei HOs Ferredoxin als natürlichen Elektronendonator. Dies konnte mit Hilfe von isolierten Thylakoidmembranen in vitro gezeigt werden.


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