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Biochemische und strukturelle Untersuchungen der Kohlenmonoxid-Dehydrogenasen CODH-II und CODH-V aus Carboxydothermus hydrogenoformans

Fesseler, Jochen Martin - Humboldt Universität Berlin (2015)

Eine Vielzahl strikt anaerober Organismen verwendet den reduktiven Acetyl-CoA-Weg zum autotrophen Wachstum mit Kohlenmonoxid als einziger Kohlenstoffquelle. Die Kohlenmonoxid-Dehydrogenase (CODH) ist das Schlusselenzym dieses Stoffwechselweges und katalysiert die Oxidation von CO mit Raten von bis zu 31.000 s^-1 und die Reduktion von CO₂ mit bis zu 12 s^-1 an einem [Ni₄Fe₄S-OH_x]-Cluster (C-Cluster). Das Genom des thermophilen und hydrogenogenen Bakteriums Carboxydothermus hydrogenoformans enthält insgesamt funf Gene, die fur CODHs kodieren. Anhand der Genumgebung wurden dabei unterschiedliche Rollen fur die einzelnen CODHs vorgeschlagen. Fur ein besseres Verständnis der molekularen Prozesse in der Katalyse, wurden CODH-IICh und -VCh heterolog in Escherichia coli produziert und biochemisch und strukturell charakterisiert.

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